Kit de testare a leucinei aminopeptidazei

Leucină Aminopeptidaza (LAMA) este un amestec de peptide și este considerat unul dintre cei mai puternici modulatori competitivi naturali disponibili. Este capabil să blocheze acțiunea mai multor aminoxidaze, reducând astfel eficient nivelul de activitate al enzimei (enzimelor). Leucina este un aminoacid bine cunoscut care joacă un rol vital în sinteza proteinelor. Leucina acționează ca un inhibitor al cistin-aminoxidazei (CAAO), prevenind astfel descompunerea nucleotidelor din ADN, ca activitate complementară dezaminării mai multor substanțe chimice. De asemenea, s-a descoperit că leucina este un activator puternic al peroxilazei și este unul dintre precursorii proteinelor glicozilate. Leucina are, de asemenea, activități anti-aminoacizi și a fost folosită ca supliment alimentar.

Leucina aminopeptidaza (LAMA) este un compus important pentru multe studii de cercetare în neurochimie. Inhibitorii LAMA s-au dovedit a fi eficienți în tulburările neurodegenerative, cum ar fi accidentul vascular cerebral, boala Huntington, tulburarea cu deficit de atenție (ADD) și demența, deoarece sunt eficienți în inhibarea activității căilor glicozilate. Leucina protejează sinapsele de stimularea excesivă, previne degenerarea dendritelor din creier, previne formarea neurotubulilor și previne acumularea de acetilcolină în neuroni. Se crede că leucina îmbunătățește neurotransmisia, plasticitatea sinaptică. Molecula de leucină acționează, de asemenea, ca un substrat al receptorului de insulină și a fost studiată în diabet și obezitate. Leucina a fost, de asemenea, utilizată în tratamentul bolii Parkinson și se crede că acest aminoacid poate fi capabil să inverseze unele dintre deficiențele cognitive legate de această boală.

Leucina poate fi hidrolizată de enzima pancreatică insulina, ceea ce duce la producerea de insulină. Moleculele de leucină se leagă apoi împreună cu glucoza. Molecula de glucoză se atașează apoi de receptorul de leucină de pe suprafața celulei nervoase și inițiază un proces numit „fosforilare”. Fosforilarea este o reacție complexă care implică legarea moleculelor de glucoză de receptorul de leucină. Acest lucru permite ca o cantitate mai mare de glucoză să fie transportată către celule și, la rândul său, oferă celulelor energie. Leucina este neurotransmițătorul chimic major din sistemul nervos central și este implicată în procese precum învățarea și memoria, mișcarea ochilor, coordonarea mușchilor, forța musculară, imunitatea, reglarea tensiunii arteriale și îmbătrânirea pielii.

Există multe mijloace diferite pentru analiza peptidelor și a altor molecule de proteine ​​cu reziduuri de aminoacizi. O metodă include utilizarea de sonde fluorescente care sunt sensibile la prezența leucin-aminopeptidazei. Prezența acestui compus în proba de proteină după inspecția vizuală va indica gradul de hidroliză care are loc. Concentrații diferite de leucină aminopeptidază vor avea consecințe diferite. De exemplu, nivelurile ridicate ale acestei substanțe vor provoca un efect vizual mult mai pronunțat decât nivelurile scăzute.

Rolul principal al Leucina aminopeptidazei este de a rupe legătura dublă dintre doi aminoacizi, acid l-glutamic și l-lizină. Aceste două proteine ​​sunt esențiale pentru funcționarea celulelor musculare. Acidul l-glutamic este important în formarea colagenului, în timp ce l-lizina este esențială pentru sinteza proteinelor precum acidul nucleic. Când nivelul acestor doi aminoacizi este anormal de scăzut, poate duce la afecțiuni severe și uneori care pun viața în pericol.

Compusul blot primar utilizat pentru această analiză este derivatul N-fenil-taurină al leucină aminopeptidază. Acest derivat particular se leagă de membrana celulelor epiteliale intestinale și eliberează AMP din locul de legare. AMP-ul leucinei este apoi detectat de capacitatea de absorbție a membranei la un pH specific. Acest tip special de analiză este ideal pentru a determina eficacitatea intervențiilor terapeutice și pentru a decide nivelurile de dozare.

Există o serie de metode diferite pentru a măsura activitatea catalitică a enzimei. Una dintre aceste metode implică utilizarea unui substrat care este complementar enzimei. Prezența substratului complementar va modifica viteza cu care enzima este capabilă să catalizeze reacția. Acest tip de metodă se efectuează în mod obișnuit pe molecule de blot neesențiale, deoarece prezența unei molecule care necesită o sursă de energie specifică va reduce eficacitatea globală a moleculei. O altă metodă de măsurare a activității aminopeptidazei utilizează microorganisme care cresc în eprubete. Aceste celule cresc și se divid pentru a forma o cultură, iar rata cu care se reproduc poate fi apoi măsurată.

Peptidele de leucină din aminopeptidaze asigură mecanismul energetic prin care enzimele sunt capabile să catalizeze reacția. Aminoacizii sunt ținuți împreună printr-o legătură peptidică. Acest lucru se datorează faptului că aminoacizii pot fi fie derivați direct din proteine, fie pot fi derivați din alți compuși chimici care necesită o sursă de energie pentru a iniția formarea lor. O legătură peptidică permite unuia sau mai multor aminoacizi să acționeze ca o singură bucată a unei molecule, rezultând o rată mult mai mare de mișcare moleculară decât ar fi posibilă dacă componentele chimice ar fi separate. Leucina aminopeptidazele sunt astfel utilizate pentru a oferi o gamă largă de teste diagnostice și terapeutice.

Produse originale la https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html